۴-هیدروکسی‌فنیل‌پیرووات دی‌اکسیژناز
| ۴-هیدروکسی‌فنیل‌پیرووات دی‌اکسیژناز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 هومودایمر آنزیم ۴-هیدروکسی‌فنیل‌پیرووات دی‌اکسیژناز. رشته‌های قرمز، دومِـین کاتالیزوری حاوی آهن را نشان می‌دهد. (اتم‌های آهن، بصورت گوی‌های قرمز-نارنجی نمایش داده شده‌است)؛ رشته‌های آبی، دومِـین اُلیگومری را نشان می‌دهد. این تصاویر با استفاده از اطلاعاتی که پژوهش‌های ساختمانی آنزیم بدست آمده، تهیه شده‌است.[۱] | |||||||||
| شناساگرها | |||||||||
| شمارهٔ ای‌سی | ۱٫۱۳٫۱۱٫۲۷ | ||||||||
| شمارهٔ سی‌ای‌اس | ۹۰۲۹-۷۲-۵ | ||||||||
| پایگاه‌های داده | |||||||||
| اینتنز | نمایش اینتنز | ||||||||
| برندا | مدخل برندا | ||||||||
| اکسپسی | نمایش NiceZyme | ||||||||
| کی‌ای‌جی‌جی | مدخل کی‌ای‌جی‌جی | ||||||||
| متاسایک | گذرگاه سوخت‌وساز | ||||||||
| پریام | نمایه | ||||||||
| ساختارهای پی‌دی‌بی | RCSB PDB PDBe پی‌دی‌بی‌سام | ||||||||
| هستی‌شناسی ژن | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| ۴-هیدروکسی‌فنیل‌پیرووات دی‌اکسیژناز | |
|---|---|
| شناساگرها | |
| نماد | HPPD |
| نمادهای دیگر | HPD; PPD |
| آنتره | ۳۲۴۲ |
| HUGO | ۵۱۴۷ |
| میراث مندلی در انسان | ۶۰۹۶۹۵ |
| RefSeq | NM_002150 |
| یونی‌پروت | P32754 |
| اطلاعات دیگر | |
| شمارهٔ EC | ۱٫۱۳٫۱۱٫۲۷ |
| جایگاه | Chr. 12 q24-qter |
۴-هیدروکسی‌فنیل‌پیرووات دی‌اکسیژناز (انگلیسی: 4-Hydroxyphenylpyruvate dioxygenase) با نام اختصاری «HPPD» که با عنوانِ «آلفا-کتوایزوکاپروات دی‌اکسیژناز» (KIC dioxygenase) یک آنزیم اکسیژناز دارای آهن و غیرهِـم است که واکنش شیمیایی دوم در کاتابولیسم «تیروزین» یعنی تبدیل ۴-هیدروکسی‌فنیل‌پیرووات به هوموجنتیسات را تسریع می‌کند.
این آنزیم همچنین تبدیلِ فنیل‌پیرووات به ۲-هیدروکسی‌فنیل‌استات و تبدیلِ آلفا-کتوایزوکاپروات به بتا-هیدروکسی بتا-متیل‌بوتیریک اسید را کاتالیز می‌کند.[۲][۳]
۴-هیدروکسی‌فنیل‌پیرووات دی‌اکسیژناز تقریباً در تمامی جانداران هوازی یافت می‌شود.[۴]
این آنزیم با بیماری‌های ادرار سیاه (آلکاپتونوری) که سطحِ هموجنتیسیک اسید در آن پائین است[۵] و همچنین تیروزینمی نوع سه[۶] در ارتباط است.
منابع
- ↑ Fritze IM, Linden L, Freigang J, Auerbach G, Huber R, Steinbacher S (Apr 2004). "The crystal structures of Zea mays and Arabidopsis 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase". Plant Physiology. 134 (4): 1388–400. doi:10.1104/pp.103.034082. PMC 419816. PMID 15084729.; rendered with UCSF Chimera
- ↑ "Homo sapiens: 4-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase reaction". MetaCyc. SRI International. 20 August 2012. Retrieved 6 June 2016.
- ↑ Kohlmeier M (2015). "Leucine". Nutrient Metabolism: Structures, Functions, and Genes (2nd ed.). Academic Press. pp. 385–388. ISBN 978-0-12-387784-0. Retrieved 6 June 2016.
- ↑ Gunsior M, Ravel J, Challis GL, Townsend CA (Jan 2004). "Engineering p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase to a p-hydroxymandelate synthase and evidence for the proposed benzene oxide intermediate in homogentisate formation". Biochemistry. 43 (3): 663–74. doi:10.1021/bi035762w. PMID 14730970.
- ↑ Garrod EA (1902). "The incidence of alkaptonuria: a study in chemical individuality". Lancet. 160 (4134): 1616–1620. doi:10.1016/s0140-6736(01)41972-6.
- ↑ Tomoeda K, Awata H, Matsuura T, Matsuda I, Ploechl E, Milovac T, Boneh A, Scott CR, Danks DM, Endo F (Nov 2000). "Mutations in the 4-hydroxyphenylpyruvic acid dioxygenase gene are responsible for tyrosinemia type III and hawkinsinuria". Molecular Genetics and Metabolism. 71 (3): 506–10. doi:10.1006/mgme.2000.3085. PMID 11073718.
- مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «4-Hydroxyphenylpyruvate dioxygenase». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۲ دسامبر ۲۰۱۷.
جستارهای وابسته
- Saito I, Chujo Y, Shimazu H, Yamane M, Matsuura T (Sep 1975). "Nonenzymic oxidation of p-hydroxyphenylpyruvic acid with singlet oxygen to homogentisic acid. A model for the action of p-hydroxyphenylpyruvate hydroxylase". Journal of the American Chemical Society. 97 (18): 5272–7. doi:10.1021/ja00851a042. PMID 1165361.
- Wada GH, Fellman JH, Fujita TS, Roth ES (Sep 1975). "Purification and properties of avian liver p-hydroxyphenylpyruvate hydroxylase". The Journal of Biological Chemistry. 250 (17): 6720–6. PMID 1158879.
- Johnson-Winters K, Purpero VM, Kavana M, Nelson T, Moran GR (Feb 2003). "(4-Hydroxyphenyl)pyruvate dioxygenase from Streptomyces avermitilis: the basis for ordered substrate addition". Biochemistry. 42 (7): 2072–80. doi:10.1021/bi026499m. PMID 12590595.